3. 단백질
단백질은 20가지의 종류를 가지고 있는 아미노산이 여러 가지 양과 순서로 만들어진 중합체이다. 단백질은 하나 이상의 폴리펩타이드사슬로 이루어져 있으며, 폴리펩타이드사슬을 구성하는 아미노산의 서열을 통해서 단백질의 구조, 기능에 여러 가지 다양성이 존재함을 알 수 있다. 이런 사슬은 아미노산 서열을 통해서 특정한 3차원 구조의 모양을 띠고 있다.
아미노산의 α 탄소 원자는 카복실기(CO2-/COO-)와 아미노기(H3N+)의 두 작용기를 가지고 있다. 또한 α 탄소는 수소와 R로 표기된 곁사슬도 가지고 있다. α 탄소는 4개의 다른 원자들을 가지고 있기 때문에 비대칭 탄소임을 알 수 있다. 그렇기에 아미노산은 D-아미노산과 L-아미노산으로 구분되어 두 가지의 광학 이성질체로 볼 수 있다. D와 L은 각각 오른쪽(dextro)과 왼쪽(levo)을 뜻한다. 대부분의 생물은 거의 L-아미노산의 형태를 가진 단백질을 가지고 있다. 세포 내에서 일반인 pH 수준에서 아미노산에 있는 카복실기와 아미노기는 모두 이온화를 한다. 따라서 카복실기는 수소이온을 잃으며 아미노기는 수소이온을 얻는다. 이를 통해 아미노산은 산, 염기 두 가지의 특성을 모두 가지고 있다. 아미노산의 R기(곁사슬)는 단백질의 기능과 3차원적 구조를 결정하는 중요한 작용기를 가지고 있다. 20개 종류의 아미노산은 그들의 R기를 통해서 구별되고 분류되고 있다.
아미노산의 종류에는 여러 가지가 있는데, 첫째로 전기적으로 전하를 띠고 친수성의 R기를 가진 아미노산은 반대 전하를 가진 이온을 끌어당기는 성질을 가지고 있다. 여기서 양전하를 띠는 아르지닌, 히스티딘, 라이신과 음전하를 띠는 아스파트산, 글루탐산이 있다. 둘째로 극성이지만 전하를 띠지 않는 R기를 가진 아미노산 또한 친수성을 가지며 다른 극성 분자나 이온화된 분자를 끌어당기는 성질을 가지고 있다. 여기서 세린, 트레오닌, 아스파라진, 글루타민, 타이로신이 이에 해당한다. 셋째로 비극성이며, 소수성인 R기를 가지는 아미노산이 있다. 이는 물이 풍부한 환경에서 단백질 내에 뭉쳐서 덩어리를 이루는 특성을 가진다. 알라닌, 아이소루신, 루신, 메싸이오닌, 페닐알라닌, 트립토판, 발린이 이에 해당한다. 마지막으로 특별한 경우인데, 시스테인, 글리신, 프롤린이다. 시스테인의 R기는 말단에 -SH기를 가지며, 산화반응을 통해 다른 시스테인의 R기와 반응하여 공유결합한다. 이 결합을 2 황화 결합이라고 부르는데 폴리펩타이드사슬이 접히는 과정에 많은 도움을 준다. 글리신의 R기는 1개의 수소 원자로 되어 있다. 큰 곁사슬에 맞지 않는 작은 단백질 내부의 좁은 곳까지 맞기 때문에 편리하다. 프롤린은 수소 원자가 결여되어 변형돼버린 아미노산이다. 그 대신에 탄화수소 곁사슬과 공유결합하여 고리 구조를 형성한다. 이런 구조는 수소 결합의 형성과 α 탄소를 축으로 한 회전을 제한하는 특성을 가졌다. 그래서 프롤린은 단백질이 구부러져 있거나 고리를 이루는 곳에서 발견된다.
아미노산끼리 결합(펩타이드 결합)할 때, 한 아미노산의 카복실기와 다른 아미노산의 아미노기가 반응하는데, 이때의 반응은 축합(탈수) 반응이다. 이 반응 과정에서 물이 없어지면서 펩타이드 결합이 형성된다. 이렇게 형성된 폴리펩타이드의 시작은 아미노기인 N 말단이고 끝은 카복실기인 C 말단으로 부를 수 있다. 두 아미노산 사이의 C-N 결합에 인접한 알파 탄소는 회전이 자유롭지 못하게 제한되며 이를 통해 폴리펩타이드 사슬이 접히는 것을 제한할 수 있다. 또한 카복실기의 탄소에 결합한 산소는 약한 음전하를 띠고 아미노기의 질소에 결합한 수소는 약한 양전하를 띠면서 전하의 비대칭이 일어나 단백질 분자 안에서 다른 분자 간의 수소 결합을 용이하게 해준다. 이런 특정 밖에도 다양하나 R기를 가진 아미노산의 특정한 서열을 통해 단백질의 기능과 구조를 결정할 수 있다.
단백질의 1차 구조의 생성 원인은 아미노산 서열이다. 폴리펩타이드사슬에서 펩타이드결합을 한 아미노산들이 단백질의 1차 구조를 결정한다. 서로 다른 단백질의 수는 이론적으로 양이 많다. 아미노산의 종류는 20가지밖에 되지 않지만, 2개의 아미노산이 결합한다면 20*20=400가지의 단백질이 생성될 수 있으며, 만약 한 단백질에 50가지의 아미노산이 들어간다면 20의 50제곱인데, 수없이 많은 단백질이 생성될 수 있다는 의미이다. 이러한 폴리펩타이드사슬에서 아미노산의 서열은 최종적인 단백질의 형태를 결정하는 역할을 한다. 아미노산이 가지고 있는 R기에 있는 작용기가 단백질의 꼬임, 접힘 등을 결정하기 때문에 서로 다른 아미노산의 서열을 통해서 단백질 사이에 서로 다른 구조 차이를 가진다. 단백질의 2차 구조의 생성 원인은 수소 결합이다. 폴리펩타이드사슬이 규칙적으로 반복되는 형식을 가진다. 기본 구조는 α 나선과 β 병풍 두 가지로 나뉜다. 이 두 가지 모두 아미노산 사이에서 수소결합을 통해 결정된다. α 나선은 나사못과 같은 방향인 일반적으로 오른쪽 방향 코일이다. 코일 형태는 한쪽의 아미노산 N-H의 양전하 수소와 다른 쪽의 아미노산 C=O의 음전하 산소 사이에서 생성된 수소결합의 결과이다. 이러한 결합은 반복적으로 형성되어 코일이 안정화되는 성질을 가진다. β 병풍은 나란히 배열되어 두 개 이상의 폴리펩타이드사슬이 늘어난 형태이다. 한 사슬의 N-H와 다른 사슬의 C=O 사이에 생성되는 수소결합에 의해서 안정화된다. 또한 독립된 사슬 사이나 단일 폴리펩타이드가 구부러져 있는 사슬 안에서 서로 다른 부분에 붙을 수 있다. 많은 단백질은 같은 폴리펩타이드사슬 안에 한 종류만 있지 않고 두 종류 모두 가지고 있다. 단백질의 3차 구조의 생성 원인은 구부러짐과 접힘에 의해 완성된다. 물론 α 나선과 β 병풍이 3차 구조의 형성에 관여하지만 원인은 특정 단백질에 의해서 3차 구조가 완성된다. 3차 구조는 아미노산의 곁사슬 사이의 상호작용과 곁사슬과 환경 사이의 상호작용이다. 예를 들면 공유 2 황화 결합, 곁사슬 사이의 수소결합, 소수성 곁사슬, 양/음전하를 띠는 아미노산 사이에서의 상호작용 등이 있다. 3차 구조의 모형에 세 가지 종류가 있는데, 공간채움모형, 막대 모형, 리본 모형이 있다. 공간채움 모형은 단백질 표면의 특정 위치와 R기가 다른 분자와 어떻게 상호작용하는지 파악할 수 있으며 막대 모형은 사슬이 꺾이는 위치를 파악하는 데 용이하고 리본 모형은 서로 다른 종류의 2차 구조가 어떤 방식으로 접히는지 알 수 있다. 단백질의 4차 구조는 소단위체로 구성된다. 다양한 기능을 가지고 있는 단백질은 폴리펩타이드사슬을 2개 이상으로 가지며 이를 소단위체라고 부른다. 하나씩 나누어서 본다면 고유한 3차 구조를 가지지만 이러한 소단위체가 서로 결합하고 상호작용하면서 4차 구조를 형성한다.
단백질의 모양은 표면의 특정 부위와 다양한 분자와 비공유결합을 일으킨다. 이러한 결합은 특정한 작용기에만 반응하여 서로 결합하기 때문에 매우 특이적이다. 이러한 특이성은 단백질의 모양과 표면에 있는 작용기의 성질에 의해 정해진다. 작은 분자가 더 큰 단백질과의 결합할 때 야구공이 글러브에 접히는 모양과 비슷하다. 골프공과 농구공을 글러브에 알맞게 들어가지 않는 것처럼 주어진 분자는 3차원 모양이 일치하지 않는다면 단백질과 결합하지 않는다. 단백질의 표면에 있는 R기는 다른 물질과 상호작용할 수 있다. 이때 이온, 소수성, 수소결합이 관여하며 단백질의 많은 기능은 이런 상호작용을 필수로 요구한다. 단백질의 구조는 환경에서도 영향을 받는다. 온도가 상승하면 분자 운동이 더 빠르게 일어나기 때문에 수소결합과 소수성 상호작용을 파괴하는 결과를 가진다. pH가 변하면 아미노산의 카복실기와 아미노기, R기의 이온화 방식이 변하면서 이온 사이의 인력과 반발력을 붕괴한다. 요소 같은 극성물질의 농도가 짙다면 수소결합이 붕괴하면서 단백질이 변성한다. 구조에 소수성 상호작용이 필수적으로 작용한 단백질의 경우 비극성 물질 또한 단백질의 구조를 망가뜨리는 결과를 가진다.
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